Enzimele sunt substante organice naturale cu structura proteica, prezente in celulele vii sau in sucurile secretate de acestea, care, in concentratii foarte mici, au rol catalitic in diferite reactii biochimice, in vivo si in vitro.
Enzimele sunt biocatalizatori, produse ale celulelor organismelor vii, prezente in concentratii mici in celule si in sucuri naturale organice. Unele enzime au fost izolate in stare cristalina; participa la reactiile de sinteza si degradare in vivo.Enzimele sunt alcatuite din doua componente:- dintr-o componenta proteica (apoenzima), sensibila la caldura (alterabila), inactiva si cu specificitate mare fata de substratul (substanta chimica modificata prin actiunea enzimelor) pe care activeaza enzima; apoenzima face legatura componentei active (coenzima) cu substratul.- dintr-o componenta activa numita coenzima (coeferment) un compus fosforat care nu este sensibila la caldura, activa numai impreuna cu apoenzima.Enzima propriu-zisa (holoenzima) se gaseste intr-un echilibru dinamic intre apoenzima si coenzima.[Image][Image]Apoenzima + Coenzima Enzima (holoenzima).Nomenclatura enzimelor se face adaugand sufixul “-aza” numelui care arata natura reactiei specifice sau care indica substratul asupra caruia enzima isi exercita actiunea, de exemplu: hidrolaza, dehidraza, oxidorectaza sau esteraza, proteinaza, glicozidaza, lipaza. In putine cazuri se mai folosesc denumiri mai vechi care s-au mentinut pana astazi: pepsina, tripsina, invertina, zimaza.Procesul enzimatic este denumit prin adaugarea sufixului “litica” la numele substratului, de exemplu, procesul de transformare a amidonului de catre enzime se numeste “amilolitic” (amylum-amidon) iar al proteinelor este denumit “proteolitic”.Coenzima reactioneaza in concentratii foarte mici iar cu timpul ii scade activitatea; la sfarsitul reactiei se regaseste din punct de vedere cantitativ. Activitatea creste cu concentratia, cu temperatura (pana la temperatura de denaturare a apoenzimei).Clasificarea enzimelor:I. Hidrolaze 1. esteraze 2. carbohidraze 3. amidaze 4. proteazeII. redoxaze (desmolaze) 1. dehidraze 2. oxidaze 3. peroxidaze 4. catalazaHidrolaze1. Esteraze, sunt enzimele care produc hidroliza esterilor (catalizeaza fenomenele de esterificare si saponificare). Dintre esteraze cele mai importante sunt urmatoarele:- lipazele, descompun lipidele (grasimile) in glicerina si acizi grasi; cea mai ctiva lipaza se gaseste in uleiul de ricin.- fosfatazele, hidrolizeaza esterii acidului fosforic, care se gasesc in toate celulele, cu eliberare de H3PO4.- sulfatazele, se afla in special in rinichi: hidrolizeaza esterii acidului sulfuric, de exemplu indican II.- clorofilaza, se gaseste in plantele verzi si descompune clorofila.2. Carbohidrazele sun enzime care hidrolizeaza legaturile C-O din zaharoza, maltoza, adica legaturile glicozidice, ca si aceleasi legaturi din polizaharide. Enzimele, care hidrolizeaza legaturile glicozidice din zaharoza, maltoza se numesc glicozidaze sau glucozidaze, iar cele care scindeaza polizaharidele se numesc poliaze.
Din grupa glicozidazelor enzime importante sunt:
α-glucozidaza (maltaza) hidrolizeaza numai legaturi α-glicozidice. Se gaseste in drojdia de bere, pancreas, intestin, saliva. Se mai numeste maltaza deoarece hidrolizeaza maltoza in doau molecule de glucoza; α-glucozidaza hidrolizeaza si zaharoza deoarece contin α-glucopiranoza.Din aceasta grupa fac parte:- dehidrazele, catalizeaza dehidrogenarea diferitelor substante;- oxidazele, fixeaza oxigenul din aer pe substantele pe care le oxideaza;- peroxidazele, in prezenta apei oxigenate sau a altor “per” compusi, oxideaza fenolii sau aminele o-si p-substuite.- catalaza, enzima care catalizeaza descompunerea apei oxigenate in apa si oxigen molecular:[Image]2H2O2 cataliza 2H2O + O2.Termenul de enzima a fost introdus de A. Kühne in 1878. Prima enzima izolata in stare pura, cristalizata, a fost ureaza, extrasa cu apa si acetona dintr-o varietate de fasole. Ulterior au fost izolate multe alte enzime, folosind metode fizice, chimice sau fizico-chimice. Enzimele au structura macromoleculara si devin inactive la incalzire sau in prezenta unor reactivi. Prin hidroliza conduc la aminoacizi si proteine. Masele moleculare ale multor enzime au valori cuprinse in intervalul 10000-200000. Ca orice catalizator obisnuit, enzimele nu pot cataliza decat reactii termodinamic posibile, dar energia de activare a reactiilor enzimatice este incomparabil mai mica decat cea a reactiior catalizate de substante simple (acizi, baze sau ioni metalici). Enzimele se deosebesc de catalizatorii obisnuiti prin: durata de activare mai redusa, inactivarea rapida la temperaturi peste 50°C, necesitatea unui pH optim pentru activitatea maxima, o specificitate extraordinara, mergand chiar pana la specificiatea stereochimica.Cunoasterea naturii chimice a enzimelor, a modului in care ele intervin in diferite procese, a mecanismului reactiilor enzimatice este de o importanta deosebita pentru explicarea si dirijarea unor fenomene naturale extrem de numeroase si de diverse. Studiul naturii lor si al proceselor la care pot participa a dat nastere unei discipline de profil, enzimologia. In afara de importanta lor biochimica, emzimele au si numeroase aplicatii practice in industriile fermentative la fabricarea vinului, a berei, a branzeturilor, a unor medicamente, in panificatie. Se mai numesc fermenti, catalizatori organici, sau biocataliozatori si se gasesc in tesuturile vegetale sau animale.